بستن تبلیغات
بیوشیمی

بیوشیمی (3)

SGOT یا AST یا آسپارتات آمینوترانسفراز آنزیمي در سلول هاي سراسر بدن است، اما بيشتر در قلب و کبد و تا حد کمتری در کلیه ها و ماهیچه یافت می شود. در افراد سالم، سطح AST در خون پایین است. هنگامی که سلول های کبد یا عضله آسیب می بینند، AST را داخل خون آزاد می کنند. به همين دليل AST یک آزمایش مفيد برای تشخیص آسیب کبدی است.

SGPT یا ALT یا آلانین آمینوترانسفراز آنزیمی است که بیشتر در سلول های کبد و کلیه یافت مي شود؛ مقادير بسیار کوچکتر آن نیز در قلب و عضلات یافت مي شود. در افراد سالم، سطح ALT در خون پایین است. زمانی که کبد آسیب دیده است، معمولا قبل از آن كه علائم بارزتر آسیب کبدی مانند زردی رخ دهد، ALT داخل جریان خون آزاد مي شود. این امر ALT را يك آزمایش مفید برای تشخیص آسیب کبدی مي سازد.

علت درخواست آزمایشات SGPT و SGOT

تست های آسپارتات آمینوترانسفراز یا AST; SGOT و آلانین آمینوترانسفراز یا ALT; SGPT برای تشخیص آسیب کبدی و / یا کمک به تشخیص بیماری کبدی است. وقتی که پزشک فکر می کند بيمار دارای علائم اختلال کبدی است. برخی از این علائم عبارتند از: ضعف، خستگی، از دست دادن اشتها، تهوع، استفراغ، تورم و / یا درد شکم، یرقان، ادرار تیره، مدفوع رنگی روشن، خارش و... . که این آزمایش به صورت نمونه خون از ورید بازو انجام میگیرد. 

برای انجام این آزمایش آمادگي خاصی برای بیمار لازم است؟

آمادگي خاصي لازم نيست؛ عدم انجام ورزش سنگين

موارد افزایش AST و ALT

AST: داروهای سمی براي کبد، سیروز و اعتیاد به الکل، پانكراتيت حاد و یا حتی ورزش سنگين، ممکن است سطح AST را افزایش دهد. تزریق دارو به بافت ماهیچه اي ممکن است سطح AST را افزایش دهد.

ALT: خوردن خيلي زياد غذاهای حاضري (fast-food) می تواند باعث افزایش خفیف در ALT، به علت آسیب کبدی شود. علل دیگر افزایش متوسط ALT شامل انسداد مجاری صفراوی، سیروز (معمولا ناشی از هپاتیت مزمن یا انسداد مجرای صفراوی) و تومور در کبد است. صدمه به اندام هايي نظيرعضلات قلب و اسکلتی، می تواند سبب افزايش اندک ALT شود. تزریق دارو به بافت ماهیچه ای، پانكراتيت حاد و یا حتی ورزش سنگين، ممکن است سطح ALT را افزایش دهد.

موارد کاهش AST و ALT

بارداری ممکن است سطح AST را کاهش دهد.

طریقه ی آزمایش

امروزه این آزمایش با استفاده از دستگاه های اتوآنالایزر آزمایشات بیوشیمی انجام می گیرد. بدین صورت که خون تهیه شده از بیمار ابتدا سرم بیمار از خون توسط سانتریوفیوژ،  جدا می شود و سرم خون به دستگاه اتوآنالایزر داده شده و با دستگاه با استفاده از برنامه ی از قبل تعیین شده، مقدار دقیق AST و ALT را به صورت جداگانه محاسبه می نماید. 

تفسیر نتایج

ALT اغلب همراه با آسپارتات آمینوترانسفراز (AST) یا به عنوان بخشی از پانل کبد براي غربالگري و / یا کمک به تشخیص اختلالات کبدی درخواست مي شود. ALT و AST دو تا از مهمترین تست ها برای تشخیص آسیب کبدی در نظر گرفته مي شود، اگر چه ALT از AST اختصاصي تر است. 

ارزش ALT اغلب در مقایسه با نتایج آزمايش های دیگر مانند آلکالین فسفاتاز (ALP) پروتئین تام و بیلی روبین برای کمک به تعیین نوع بیماری کبدی به كار مي رود.

ALT برای پايش درمان افراد مبتلا به بیماری کبدی و بررسي مؤثر بودن آن استفاده مي شود و ممکن است به تنهايي یا همراه با تست های دیگر برای این منظور درخواست شود.

سطح ALT در هپاتیت مزمن خيلي بالا نيست، اغلب کمتر از 4 برابر بالاترین سطح نرمال است. در هپاتیت مزمن، ALT بین حد نرمال و افزایش كم، متفاوت است.

در بيشتر بیماری های کبدی، سطح ALT بالاتر از AST است و در نتيجه نسبت AST / ALT پایین خواهد بود. چند مورد استثناء وجود دارد. نسبت AST / ALT معمولا در هپاتیت الکلی، سیروز و جراحت ماهیچه ای افزایش مي يابد.

AST ممکن است پس از حمله های قلبی و آسیب های عضلانی، به درجه بسیار بیشتر از ALT افزايش يابد. سطح AST در هپاتیت مزمن خيلي بالا نيست، اغلب کمتر از 4 برابر بالاترین سطح نرمال است. در هپاتیت مزمن، AST بین حد نرمال و افزایش كم، متفاوت است.

ادامه مطلب...

 آمیلاز (دیاستاز) یا 1 و 2- α- D- گلوکانوهیدرولاز (EC 3.2.1.1 ) که از جمله آنزیم‌های هیدولاز محسوب می‌شود، پیوندهای آلفا 1و4 پلی‌ساکاریدهایی مانند گلیکوژن و نشاسته را می‌شکند و آن را به مالتوز تبدیل می‌کند. آمیلاز در پانکراس برون‌ریز و غده‌های پاروتید ساخته می‌شود.

آمیلاز بر دو نوع است:

1) آلفا آمیلاز یا اندو آمیلاز یا آمیلاز حیوانی که در انسان هم وجود دارد. این آمیلاز از وسط بر زنجیره پلی‌ساکاریدی اثر کرده و آن را می‌شکند.

2) بتا آمیلاز یا اگزو آمیلاز که مخصوص گیاهان و باکتری‌ها است و از انتهای زنجیره پلی‌ساکاریدی عمل می‌کند.

دو ایزو آنزیم عمده آمیلاز مربوط به پانکراس(p) و غدد بزاقی (s) است. آمیلاز به طور طبیعی از سلول‌های آسینار پانکراس به مجرای پانکراس و سپس دوازدهه ترشح می‌گردد و در روده، نشاسته را به قندهای ساده‌تر تجزيه می‌کند. آلفا آمیلاز موجود در بزاق، نشاسته را به طور جزئي تجزيه می‌کند، چون مدت توقف غذا در دهان ناچیز است ولی قسمت عمده فعالیت این آنزیم مربوط به آمیلاز پانکراس است. pH مطلوب برای این آنزیم حدود 7 می‌باشد. یون‌های کلر، برم، نیترات آن را فعال و سیترات و اگزالات آن را مهار می‌کنند. این آنزیم دارای سه فرم مختلف آلفا، بتا و گاما می‌باشد.

در صورتی که التهابی در پانکراس یا غدد بزاقی ایجاد شود، مقدار بیشتری آمیلاز وارد جریان خون خواهد شد.

آزمایش آمیلاز اختصاصی‌ترین آزمایش برای پانکراتیت است. آسیب به سلول‌های آسینار پانکراسی (مانند پانکراتیت) یا انسداد مجرای پانکراس (مانند کارسینومای پانکراسی یا سنگ مجرای صفراوی) موجب بیرون ریختن این آنزیم به سیستم لنفاوی داخل پانکراسی و پریتونئوم می‌شود. رگ‌های خونی که پریتونئوم را تخلیه و لنف را جذب می‌کنند، آمیلاز اضافی را برمی‌دارند. تا 12 ساعت پس از شروع بیماری افزایش غیر‌طبیعی در سطح سرمی آمیلاز رخ می‌دهد. به دلیل اینکه آمیلاز سریعاً (ظرف 2 ساعت) توسط کلیه پاک می‌شود، 72- 48 ساعت بعد از شروع حمله، سطوح سرمی به حالت طبیعی برمی‌گردد. پانکراتیت مزمن و انسداد یا نشت مجرای پانکراسی (مانند کیست کاذب) موجب افزایش مزمن سطوح آمیلاز سرمی خواهد شد.

گرچه آمیلاز سرم آزمایش حساسی برای اختلالات پانکراس است ولی اختصاصی نیست. بیماران مبتلا به اختلالات پانکراسی مزمن (مانند پانکراتیت مزمن) که سلول‌های پانکراسی آنها تخریب شده است یا بیماران مبتلا به نکروز پانکراسی خونزیزی دهنده شدید، سطوح آمیلاز بالایی ندارند، دلیل آن باقی ماندن تعداد کمی سلول پانکراسی است که مي‌توانند آمیلاز تولید کنند. افزایش آمیلاز خون به همراه کاهش یا نرمال بودن آمیلاز ادرار می‌تواند مطرح کننده اختلال در عملکرد کلیه و یا حضور ماکروآمیلاز (آمیلاز باند شده به پروتئین‌های خون) در خون باشد که این وضعیت آخر مطرح کننده بیماری خاصي نيست.

کاربرد بالینی

این آزمایش برای تشخیص و بررسی درمان پانکراتیت حاد و تشخیص افتراقی پانکراتیت از سایر علل بیماری‌های حاد ناحیه شکمی به کار می‌رود. 80% مبتلایان به پانکراتیت حاد مقادیر بالایی از آمیلاز را خواهند داشت. در موارد وجود علائم مربوط به بیماری‌های پانکراس مانند درد شدید شکمی، تب، کاهش اشتها و استفراغ این تست درخواست می‌شود. میزان آمیلاز سرم در التهاب خوش‌خیم پانکراس کمی افزایش یافته و بعد از 2 روز کاهش می‌یابد و از این الگو می‌توان در تشخیص این نوع بیماری استفاده نمود. گاه از این آنزیم در بررسی سرطان پانکراس، سنگ‌های کیسه صفرا و اوریون (پاروتیدیت) استفاده می‌شود.

روش‌های اندازه‌گیری

با چندین روش مختلف می‌توان فعالیت آمیلاز را اندازه‌گیری کرد که عبارتند از: آمیلوکلاستیک، ساکاروژنیک، کروموژنیک و تکنیک ابداعی مداوم.

در روش آمیلوکلاستیک، نشاسته‌ای که با یُد پیوند شیمیایی دارد را به عنوان سوبسترای آمیلاز بکار می‌برند. همزمان با هیدرولیز ملکول نشاسته به ملکول کوچک‌تر توسط آمیلاز، یٌد نیز آزاد شده که در نتیجه از شدت رنگ آبی تیره کمپلکس نشاسته- یٌد کاسته می‌شود و میزان کاهش رنگ متناسب با غلظت آمیلاز است.

در روش ساکاروژنیک از نشاسته به عنوان سوبسترا استفاده شده که به وسیله عمل آمیلاز تبدیل به ملکول‌های کربوهیدرات تشکیل دهنده آن می‌شود که خاصیت احیاء کنندگی دارد، سپس میزان کربوهیدرات احیاء کننده حاصل اندازه‌گیری می‌شود که غلظت آن متناسب با فعالیت آمیلاز است (روش کلاسیک).

در روش‌های کروموژنیک، نشاسته را به عنوان سوبسترا بکار می‌برند که یک ماده کروموژنیک به آن متصل است که در این حالت به صورت یک کمپلکس سوبسترا- ماده رنگی غیرمحلول می‌باشد. درحین هیدرولیز نشاسته توسط آمیلاز، ملکول‌های کوچک سوبسترا- ماده رنگی تولید شده که در آب محلول هستند. افزایش شدت رنگ محلول سوبسترا- ماده رنگی متناسب با فعالیت آمیلاز است. اخیراً از سیستم‌های آنزیم مزدوج برای تعیین فعالیت آمیلاز استفاده می‌شود که این یک تکنیک ابداعی مداوم است که در آن تغییرات جذب نوری NAD+ در 340 نانومتر اندازه‌گیری می‌شود.

اصول آزمایش  

غالب روش‌های کالریمتریک موجود که برای اندازه‌گیری فعالیت آلفا- آمیلاز مورد استفاده قرار گرفته‌اند بر اساس شکستن مولکول نشاسته توسط آنزیم که منجر به تولید واسطه‌های دکسترین‌ها و مالتوز است مي‌باشد. در مرحله بعد سرعت واکنش را با روش‌های توربیدومتری، یدومتری و یا ردوکتومتری تعیین می‌کنند.

افزایش آمیلاز

عموماً در پانکراتیت حاد و مراحل اولیه آن افزایش می‌یابد که حدود 3 الی 6 ساعت پس از شروع درد بالا می‌رود. در پانکراتیت عود کننده مزمن نیز افزایش آمیلاز را می‌بینیم. در پانکراتیت حاد معمولاً افزایش آمیلاز همسو با افزایش آنزیم دیگری به نام لیپاز می‌باشد و اغلب در تشخیص این بیماری اندازه‌گیری هر دو آنزیم با یکدیگر درخواست می‌شود، ولی در پانکراتیت مزمن که معمولاً به دلیل الکلیسم و یا ناهنجاری‌های ژنتیکی مانند سیستیک فیبروزیس اتفاق می‌افتد میزان آمیلاز به صورت متوسط افزایش می‌یابد. میزان آمیلاز خون در التهاب حاد پانکراس به میزان 10- 5 برابر حالت نرمال افزایش می‌یابد.

زخم پپتیک از دیواره پشتی دئودنوم به پانکراس نفوذ می‌کند و موجب پانکراتیت موضعی همراه با سطوح بالای آمیلاز می‌شود. در بیماران مبتلا به زخم پپتیک سوراخ شده، روده نکروزه، روده سوراخ شده یا انسداد دئودنوم، آمیلاز به روده و حفره پریتوئن نشت می‌کند و بعد آمیلاز توسط خون و لنفاتیک‌های پریتونئوم برداشته می‌شود و سطوح آن بالا می‌رود.  

در اندازه‌گیری آمیلاز باید توجه داشت که داروهایی مانند آسپیرین، ضد بارداری‌های خوراکی، استروئیدها مانند کورتیکوستروئیدها، ایندومتاسین و همچنین داروهای مدر باعث افزایش آمیلاز می‌شوند.

با توجه به اینکه غدد بزاقی حاوی آمیلاز هستند، در بیماران مبتلا به پاروتیدیت مقدار آمیلاز افزايش مي‌يابد. حاملگی اکتوپیک و کتواسیدوز دیابتی شدید هم همراه با هایپرآمیلازمی هستند.

به دليل وجود سلول‌هاي مترشحه آميلاز در بافت‌هاي كبد٬ ‌ريه٬ مثانه٬‌ روده كوچك، لوله‌هاي رحمي و غدد بزاقي، در بيماري‌هاي كبدي، سرطان ريه، درگيري مثانه، انسداد روده كوچك، حاملگي خارج رحمي و اوريون اين آنزيم افزايش مي‌يابد. در بیماری‌های کلیوی به علت کاهش دفع، مقدار آمیلاز بالا می‌رود. در یک حالت نادر به نام ماکروآمیلازمی (Macroamylasemia)، مولکول‌های درشت آمیلاز وجود دارد، لذا کلیرانس کلیوی آمیلاز با اشکال روبرو می‌شود و این امر موجب افزایش آن در پلاسما می‌گردد، در حالی که میزان آن در ادرار طبیعی است.

کاهش آمیلاز

محلول‌های دکستروز می‌توانند سطح آمیلاز را پایین آورده و موجب یک نتیجه منفی کاذب شوند. با روش‌های فعلی آزمایشگاهی، لیپمی سرم به طور کاذب آمیلاز را کاهش می‌دهد. سیترات‌ها، گلوکز و اگزالات‌ها داروهایی هستند که ممکن است سبب سطح سرمی پایین آمیلاز شوند. در افراد مبتلا به موکوویسیدوز که یک بیماری مادرزادی پانکراس است سطوح آمیلاز سرم کاهش می‌یابد. در موارد آسیب و از بین رفتن سلول‌های سازنده آمیلاز میزان این آنزیم کاهش می‌یابد.

نمونه‌ها:

خون، ادرار، مایعات بدن (پلورال، پریتونئال). ضد انعقادها به غیر از هپارین فعالیت آمیلاز را کاهش می‌دهند.

مقادیر نرمال:

با روش آنزیمی مزدوج

نوزاد 5-65 IU/l

بالغین 27-131 IU/l

60-90 سال  24-151 IU/l

رفرنس‌ها:

1- علی‎محمدی م و رستمی م. بیوشیمی عملی با تکیه بر نکات بالینی. انتشارات راز نهان. تهران. 1390. چاپ اول.

2-Arneson W, Brickell J. Clinical chemistry; a laboratory perspective. 2007.

3-Harrisons principles of internal medicine. 2005; 16th Edition.

4-Tietz Textbook of Clinical Chemistry and Molecular Diadnosis. 2006; 4th Edition.

5-Henrys Clinical Diagnosis and Management by Laboratory Methods. 2007; 21st Edition.

6-Lehninger Principles of Biochemistry. 2004; 4th Edition.

7-Bernard JH. Clinical diagnosis and management by laboratory Methods. 19th Edition. New York. W.B.Saunders Company. 1996; PP: 142-147, 164-165, 241-243.

8-Lawrence A. Kaplan and Amadeo J. Clinical chemistry. 5th Edition.1989

ادامه مطلب...

پروتئین بنس- جونز متشکل از دایمرهایی از زنجیره های سبک کاپا یا لاندا ایمنوگلوبین ها است. این پروتئین در ابتدا به وسیله هنری جونز در سال ۱۸۴۷ به علت خواص قابلیت انحلال غیر معمول آن شناخته شده است. این پروتئین وقتی ۶۰-۴۰ سانتی گراد حرارت داده شود رسوب می کند اما وقتی جوشانیده می شود دوباره محلول می گردد. وزن مولکولی این پروتئین ۴۴۰۰۰ دالتون است، بنابراین از داخل گلومرولهای سالم به آسانی فیلتره می گردد. در بیماریهای اساسی یک کلون بدخیم از ایمنوسیتهای تولید کننده ایمنوگلوبولین تشکیل می گردد. تمامی سلولها در کلون نتیجه پرولیفراسیون یک سلول منفرد هستند و بنابراین دارای خواص یکسانی می باشند.

این سلولها یک ایمنوگلوبولین هموژن سنتز خواهند نمود (به عنوان مثال همه IgG یا IgA) و یا تنها یک نوع از زنجیره های سبک آزاد کاپا یا لاندا. عدم تعادل در سرعت های تولید زیر واحدهایی (زنجیره های سبک و سنگین) که مولکول ایمنوگلوبولین را تشکیل می دهند می تواند منجر به تولید بیش از حد زنجیره های سبک شود که این زنجیره ها از گلومرولها فیلتره شده و در ادرار ترشح می شوند (پروتئین بنس- جونز). اما همه اینها بستگی به مقادیر نسبی زنجیره های سبک وسنگینی که کلون تولید می نماید، دارند. سه نوع اختلال می تواند اتفاق بیفتد.

کلون می تواند مقادیر مساوی از یک نوع زنجیره سبک و یک نوع زنجیره سنگین تولید کند. اینها به منظور تشکیل یک ایمنوگلوبولین هموژن ترکیب خواهند شد که در الگوی الکتروفورز سرم به صورت پیک منوکلنال قابل شناسایی خواهد بود و بنابرین چون هیچ زنجیره سبک اضافی سنتز نشده است در ادرار هم چیزی ظاهر نخواهد شد (پروتئین بنس- جونز نداریم)

کلون ممکن است زنجیره های سبک را بیشتر از زنجیره های سنگین سنتز کند و زنجیره های سبک با همه زنجیره های سنگین در دسترس ترکیب شوند و ایمنوگلوبولین به دست آمده را می توان در الکتروفورز سرم شناسایی کرد. زنجیره های سبک اضافی در ادرار ترشح خواهند شد (پروتئین بنس-جونز).

کلون تنها زنجیره های سبک هموژن را بدون هیچگونه زنجیره سنگینی می سازد و الکتروفورز سرم هیچ پیک منوکلنال را نشان نمی دهد چون هیچ نوع مولکول ایمنوگلوبولین هموژن نمی تواند تشکیل شود. تمام زنجیره های سبک در ادرار ترشح خواهند شد مگر اینکه کلیه ها کم کار باشند. بنابراین ادرار شامل مقادیر زیادی پروتئین بنس- جونز بوده و این را می توان به وسیله یک پیک در الگوی الکتروفورز سرم بهتر شناسایی نمود.

میلوم مولتیپل بیماریی که در آن پرولیفراسیون بدخیم پلاسما سل ها معمولاً در مغز استخوان وجود دارد در اغلب موارد همراه با پروتئین بنس- جونز می باشد. برآورد می شود که ۸۰-۵۰% بیماران مبتلا به میلوم مولتیپل پروتئین بنس- جونز در ادرار خواهند داشت. موارد باقیمانده دیگر به وسیله الکتروفورز سرم یا ایمونوالکتروفورز که امکان شناسایی ایمنوگلوبولین منوکلنال توسط آن وجود دارد، تشخیص داده می شوند.

مشاهده پروتئین بنس- جونز در ادرار برای میلوم مالتیپل اختصاصی نیست بلکه همچنین در مواردی مثل: لنفوم، ماکروگلوبولینمی، لوسمی، سارکومای اوستئوژنیک، آمیلوئیدوز و بد خیمی های دیگر نیز مشاهده می شود. ترشح روزانه زنجیره های سبک در ادرار می تواند از کمتر از یک گرم در روز تا ۲۰- ۱۵ گرم در روزمتفاوت باشد. از خصوصیات بیماری میلوم مولتیپل این است که اگر پروتئین بنس- جونز وجود داشته باشد در مقادیر زیاد ظاهر خواهد شد.

پس از پروتئینوری طولانی مدت  بنس- جونز ممکن است غشا گلومرول به پروتئین های بزرگ نفوذ پذیرتر شده و به علت بازجذب مجدد پروتئینها، سلول های توبولی دژنره و تخریب گردند و بنابراین پروتئین های نرمال سرم مثل آلبومین وگلوبولین نیز در ادرار ظاهر خواهند شد.

انجام آزمایش برای پروتئینوری بنس- جونز یک بخش از آزمایشهای روتین و معمولی ادرار نیست. اما این پروتئین ممکن است به صورت تصادفی توسط تست گرما و اسید شناسایی شود. چنانچه درخواستی برای انجام تست پروتئین بنس- جونز باشد ممکن است ابتدا تست اسید سولفوسالیسیلیک به عنوان یک تست غربالگر برای تمام پروتئین ها انجام شود. اگر نتیجه منفی بود پس پروتئین بنس-جونز وجود ندارد اما اگر نتایج مثبت به دست آمد آنگاه تست های بیشتری لازم است تا مشخص کند که آیا رسوب مربوط به پروتئین بنس- جونز است یا مربوط به سایر پروتئین ها می باشد. بهترین روش برای شناسایی حضور این زنجیره های سبک، انجام الکتروفورز پروتئین و ایمونوالکتروفورز با استفاده از آنتی سرم های اختصاصی بر روی نمونه ادراری است که قبلاٌ توسط دیالیز به خوبی تغلیظ شده باشد.

دو روش دیگر غربالگر نیز وجود دارند که می توانند استفاده شوند اما به اندازه الکتروفورز با ارزش نیستند. یک روش براساس خواص حلالیت غیر معمول آن و روش دیگر یک آزمایش  رسوبی با استفاده از تولوئن سولفونیک اسید (TSA) است.

تست رسوبی گرما

پروتئین بنس-جونز در درجه حرارت های بین ۶۰-۴۰ درجه سانتیگراد (درجه اپتیمم ۵۶) رسوب می کند، ولی مجددا در حرارت ۱۰۰ درجه سانتیگراد حل می شود. با سرد کردن مجدد، رسوب دوباره در حدود ۶۰ درجه سانتیگراد ظاهر شده و مجدداٌ در حرارت پایین تر از ۴۰ درجه سانتیگراد حل خواهد شد.

آزمایش تولوئن سولفونیک اسید (TSA)

معرف TSA پروتئین بنس- جونز را رسوب می دهد و می تواند مقادیر این پروتئین را در حد ۰۳/۰ میلی گرم در هر میلی لیتر شناسایی نماید. این محلول، آلبومین را رسوب نمی دهد اما اگر گلوبولین ها در غلظت های بیش از ۵۰۰ میلی گرم در ۱۰۰ میلی لیتر وجود داشته باشند، نتیجه مثبت ایجاد می نمایند.

ادامه مطلب...

درباره ی سایت

طراحی سایت پایگاه اطلاع رسانی علوم آزمایشگاهی ایران با جدیدترین تکنولوژی به صورت ریسپانسیو طراحی شده و آماده ی خدمات علمی به کلیه بازدید کنندگان می باشد. 

تبلیغات موجود در این سایت از طریق سفارش در این سایت ثبت شده، و پایگاه اطلاع رسانی علوم آزمایشگاهی ایران هیچ مسئولیت و وابستگی نسبت به محتوای تبلیغات موجود ندارد. 

آمار سایت